Характеристика и роль в фоторецепции. Родопсин — это зрительный пигмент. Характеристика и роль в фоторецепции К каким белкам относится родопсин

Родопсин — основной зрительный пигмент клеток сетчатки глаза позвоночных (в том числе людей). Он относится к сложным белкам хромопротеинам и ответствен за «сумеречное зрение». Для того чтобы давать мозгу возможность анализировать зрительную информацию, сетчатка глаза преобразует свет в нервные сигналы, определяя чувствительность зрения в диапазоне освещенности — от звездной ночи до солнечного полдня. Сетчатку образуют два главных типа зрительных клеток — палочки (около 120 млн клеток на сетчатку человека) и колбочки (около 7 млн клеток). Колбочки, сконцентрированные преимущественно в центральной области сетчатки, функционируют только при ярком свете и отвечают за цветовое зрение и чувствительность к мелким деталям, а более многочисленные палочки ответственны за зрение в условиях слабой освещенности и отключаются при ярком освещении. Таким образом, в сумерках и ночью глаза не способны четко определять цвет предмета, так как клетки-колбочки не работают. Зрительный родопсин как раз содержится в светочувствительных мембранах клеток-палочек.

Родопсин обеспечивает способность видеть тогда, когда «все кошки серы».

Под действием света светочувствительный зрительный пигмент изменяется, и один из промежуточных продуктов его превращения непосредственно ответствен за возникновение зрительного возбуждения. После передачи возбуждения в живом глазу идет процесс регенерации пигмента, который затем снова участвует в процессе передачи информации. Полное восстановление родопсина у человека занимает около 30 минут.

Заведующему кафедрой медицинской физики Санкт-Петербургской государственной педиатрической медицинской академии Андрею Струцу и его коллегам из Университета Аризоны удалось прояснить механизм действия родопсина, исследовав белковую структуру с помощью метода ЯМР-спектроскопии. Их работу публикует Nature Structural and Molecular Biology .

«Эта работа является продолжением серии публикаций по исследованиям родопсина, который является одним из рецепторов, сопряженных с G-белком. Эти рецепторы регулируют множество функций в организме, в частности, родопсиноподобные рецепторы регулируют частоту и силу сердечных сокращений, иммунные, пищеварительные и другие процессы. Сам родопсин является зрительным пигментом и отвечает за сумеречное зрение позвоночных. В этой работе мы публикуем результаты исследований динамики, молекулярных взаимодействий и механизма активации родопсина. Нами впервые были получены экспериментальные данные о подвижности молекулярных групп лиганда в связывающем кармане родопсина и их взаимодействии с окружающими аминокислотами.

На основе полученной информации мы также впервые предложили механизм активации рецептора»,

— рассказал «Газете.Ru» Струц.

Исследования родопсина полезны как с точки зрения фундаментальной науки для понимания принципов функционирования мембранных белков, так и в фармакологии.

«Поскольку белки, принадлежащие тому же классу, что и родопсин, являются объектом воздействия 30—40% разрабатываемых в настоящее время лекарственных препаратов, то результаты, полученные в этой работе, также могут быть использованы в медицине и фармакологии для разработки новых препаратов и методов лечения»,

— объяснил Струц.

Исследования родопсина были проведены международным коллективом ученых в Университете Аризоны (Тусон), однако Андрей Струц намерен продолжать эту работу в России.

«Мое сотрудничество с руководителем группы профессором началось в 2001 году (до этого я работал в Научно-исследовательском институте физики Санкт-Петербургского государственного университета и в Университете Пизы, Италия). С тех пор состав международной группы неоднократно менялся, в нее входили специалисты из Португалии, Мексики, Бразилии, Германии. Работая все эти годы в США, я оставался гражданином России и не терял связей с физическим факультетом СПбГУ, выпускником которого я являюсь и в котором я защитил кандидатскую диссертацию. И здесь я должен особо отметить всеобъемлющую и всестороннюю подготовку, которую я получил на физическом факультете СПбГУ и конкретно на кафедре молекулярной оптики и биофизики, что позволило мне легко влиться в новый для меня коллектив и успешно заняться новой тематикой, освоить новое для меня оборудование.

В настоящее время я избран заведующим кафедрой медицинской физики Санкт-Петербургской государственной педиатрической медицинской академии (СПбГПМА) и возвращаюсь на родину, однако мое сотрудничество с профессором Брауном будет продолжаться не менее активно. Более того, я надеюсь, что мое возвращение позволит наладить сотрудничество Университета Аризоны с СПбГУ, СПбГПМА, РГГМУ и другими вузами России. Такое сотрудничество было бы полезно обеим сторонам и позволило бы способствовать развитию отечественной биофизики, медицины, фармакологии и т. п.

Конкретные научные планы включают продолжение исследования мембранных белков, которые в настоящее время мало изучены, а также применение магнитно-резонансной томографии для диагностики опухолей.

В этой области у меня также имеется определенный задел, полученный за время моей работы в медицинском центре Университета Аризоны», — пояснил Струц.

Зрительные пигменты

Зрительные пигменты

Строение родопсина

Колбочки и цветовое зрение

Цветовая слепота

Свойства каналов фоторецептора

Молекулярная структура цГМФ-управляемых каналов

Передача сигнала в фоторецепторах

Метаболический каскад циклического ГМФ

Рецепторы позвоночных, деполяризующиеся при действии света

Усиление сигнала в каскаде цГМФ

Сигналы в ответ на одиночные кванты света

Литература

Зрительные пигменты

Зрительные пигменты сконцентрированы в мембранах наружных сегментов. Каждая палочка содержит около 10 8 молекул пигмента. Они организованы в несколько сотен дискретных дисков (около 750 в палочке обезьян), которые не связаны с наружной мембраной. В колбочках пигмент расположен в особых пигментных складках, которые являются продолжением наружной клеточной мембраны фоторецептора. Молекулы пигмента составляют около 80% всех белков диска. Зрительные пигменты настолько плотно упакованы в мембранах наружного сегмента, что расстояние между двумя молекулами зрительного пигмента в палочке не превышает 10 нм. Такая плотная упаковка повышает вероятность того, что фотон света при прохождении слоя фоторецепторных клеток будет уловлен. Возникает следующий вопрос: каким образом возникают сигналы при поглощении света зрительными пигментами?

Поглощение света зрительными пигментами

События, происходящие при поглощении света пигментом палочек - родопсином, изучались при помощи психофизиологических, биохимических и молекулярных методик. Молекула зрительного пигмента состоит из двух компонентов: белковой, называемой опсином, и хромофора, 11-цис-витамин А-альдегида, называемого ретиналем (рис.1). Следует уточнить, что хромофор содержит химическую группу, придающую цвет соединению. Количественные характеристики поглощающей способности пигментов были изучены при помощи спектрофотометрии. При освещении родопсина - зрительного пигмента палочек - светом разной длины волны, сине-зеленый свет с длиной волны около 500 нм поглощался лучше всего. Подобный результат был получен и при освещении отдельной палочки под микроскопом пучками света с разной длиной волн. Была выявлена интересная зависимость между спектром поглощения родопсина и нашим восприятием сумеречного света. Количественные психофизические исследования, выполненные на человеке, показали, что голубовато-зеленый дневной свет с длиной волны около 500 нм оптимален для восприятия сумеречного света в темноте. Днем, когда палочки неактивны и используются только колбочки, мы наиболее чувствительны к красному цвету, соответствующему спектру поглощения колбочек (об этом мы поговорим далее).

При поглощении родопсином одного фотона ретиналь претерпевает фотоизомеризацию и переходит из 11-цис в транс-конфигурацию. Этот переход происходит очень быстро: примерно за 10 --12 секунд. После этого белковая часть пигмента также претерпевает серию трансформационных изменений, с образованием ряда промежуточных продуктов. Одна из конформаций протеиновой части - метародопсин II - наиболее важна для передачи сигнала (мы обсудим это далее в этой главе). На рис.2 показана последовательность событий при обесцвечивании и регенерации активного родопсина. Метародопсин II образуется уже через 1 мс. Регенерация пигмента после его распада происходит медленно, в течение нескольких минут; для этого необходимо транспортирование ретиналя из фоторецепторов в пигментный эпителий.

Строение родопсина

На молекулярном уровне белок опсин состоит из 348 аминокислотных остатков, образующий 7 гидрофобных зон, каждая из которых состоит из 20-25 аминокислот, составляя 7 трансмембранных спиралей. Ν-конец молекулы расположен во внеклеточном пространстве (т.е. внутри диска палочки), а С-конец находится в цитоплазме.

Рис.1. Структура родопсина позвоночных, встроенного в мембрану фоторецептора. Спираль несколько развернута, чтобы показать расположение ретиналя (указано черным). С - С-конец, N - N-конец.

Рис.2. Выцветание родопсина на свету. В темноте 11-цис-ретиналь прочно связан с белком опсином. Захват фотона приводит к изомеризации all цис ре тиналя в троне ретиналь. При этом комплекс опсин all-тронс-ретиналь быстро превращается в метародо псин II, который диссоциирует на опсин и all троне ретиналь. Регенерация родопсина зависит от взаимодействия фоторецепторов и клеток пигментного зпителия. Метародопсин II включает и поддерживает в активном состоянии систему вторичных посредников.

Ретиналь соединен с опсином через остаток лизина, расположенный в седьмом трансмембранном сегменте. Опсин принадлежит к семейству белков, имеющих 7 трансмембранных доменов, в которое входят и метаботропные рецепторы медиаторов, такие как адренергические и мускариновые рецепторы. Как и родопсин, эти рецепторы передают сигнал ко вторичным посредникам посредством активации G-белка. Родопсин удивительно стоек в темноте. Байор подсчитал, что для спонтанной тепловой изомеризации молекулы родопсина необходимо около 3000 лет, или в 10 23 больше, чем для фотоизомеризации.

Колбочки и цветовое зрение

Удивительные исследования и эксперименты, выполненные Янгом и Гельмгольцем в XIX веке, привлекли внимание к очень важному вопросу о цветном зрении, и сами же ученые дали четкое и точное объяснение этому феномену. Их вывод о существовании трех различных типов цветовых фоторецепторов выдержал испытание временем и был в последующем подтвержден на молекулярном уровне. Вновь можно процитировать Гельмгольца, который сравнил восприятие света и звука, цвета и звукового тона. Можно позавидовать ясности, силе и красоте его мысли, особенно в сравнении со сбивающими с толку виталистистическими концепциями, широко распространенными в XIX веке:

Все различия е цветовых тонах зависят от комбинации е различных пропорциях трех основных цветов... красного, зеленого и фиолетового... Подобно тому, как восприятие нани солнечного света и его теплоты зависит... от того, попадают ли лучи солнца на нервы, идущие от рецепторов зрения или от рецепторов тепловой чувствительности. Как предположил Янг в своей гипотезе, различие в восприятии различных цветов зависит просто от того, какой из 3 типов фоторецепторов больше активируется этим светом. Когда все три типа в равной степени возбуждены, получается белый цвет...

Рис. 3. Спектры чувствительности фоторецепторов человека и различных зрительных пигментов. (А) Кривые спектров чувствительности трех цветовых зрительных пигментов, показывающие пики поглощения на длинах волн, соответствующих голубому, зеленому и красному. (В) Спектры чувствительности колбочек к голубому, зеленому и красному цветам, и палочек (показано черным) у макак. Ответы регистрировались при помощи всасывающих электродов, усреднялись и нормализовывались. Кривые спектра палочки были получены при исследовании зрительных пигментов на людях. (С) Сравнение спектров колбочек обезьян и человека при помощи теста чувствительности к цвету. Непрерывная кривая показывает эксперимент по определению чувствительности к цвету у человека, при предъявлении ему света разной длины волны. Пунктиром показаны результаты, предсказанные на основе регистрации токов в отдельных колбочках, после коррекции поглощения света в хрусталике и пигментами на пути к наружному сегменту. Совпадение между результатами обоих опытов удивительно высокое.

Если мы проецируем на белый экран два пучка света различных цветов одновременно... мы видим только один цвет, более или менее отличный от обоих этих цветов. Мы сможем лучше понять выдающийся факт того, что мы способны воспринимать все оттенки в составе внешнего света путем смеси трех основных цветов, если мы сравним глаз сухом... В случае звука... мы слышим более длинные волны как низкие тона, а короткие волны - как высокие и пронзительные, кроме этого ухо способно улавливать одновременно много звуковых волн, т.е. много нот. Однако они β данном случае не сливаются в один сложный аккорд, подобно тому, как различные цвета... сливаются в один сложный цвет. Глаз не может показать разницу, если мы заменяем оранжевый цвет на красный или желтый; но если мы слышим ноты до и ми, звучащие одновременно, нам подобное звучание не кажется нотой ре. Если бы ухо воспринимало музыкальные тона подобно тому, как глаз воспринимает цвета, каждый аккорд мог бы быть представлен комбинацией трех постоянных нот, одной очень низкой, одной очень высокой и одной промежуточной, вызывая все возможные музыкальные эффекты только путем изменений относительной громкости этих трех нот... Однако мы способны видеть плавный переход цветов одного в другой через бесконечное множество оттенков и градаций... То, каким образом мы воспринимаем каждый из цветов... зависит е основном от строения нашей нервной системы. Надо признаться, в настоящее время ни у человека, ни у четвероногих не описана анатомическая база для подтверждения теории восприятия цвета.

Эти точные и дальновидные предсказания были подтверждены серией различных наблюдений. При помощи спектрофотометрии Вальд, Браук, МакНикол и Дартнэл с коллегами показали наличие в сетчатке человека трех типов колбочек с различными пигментами. Также Бейлор с коллегами сумели отвести токи от колбочек обезьян и человека. Было обнаружено, что три популяции колбочек имеют различные, но перекрывающиеся диапазоны чувствительности к голубой, зеленой и красной части спектра. Оптимальные длины волн для возбуждения электрических сигналов в точности совпали с пиками поглощения света зрительными пигментами, установленными при помощи спектрофотометрии и при психофизических экспериментах по измерению чувствительности глаза к цветовому спектру. В конечном итоге Натаисом были клонированы и секвенированы гены, кодирующие пигмент опсин в трех типах колбочек, чувствительных к красному, зеленому и голубому спектру.

Для стимуляции фоторецепторных клеток необходимо поглощение света. Поглощение фотона света должно вызвать структурные изменения светопоглошающей группировки

Рис. 37.21. Микрофотография клеток палочек сетчатки, полученная в сканирующем электронном микроскопе. (Печатается с любезного разрешения д-ра Deric Bownds.)

(хромофора). Фоточувствительным веществом палочек является родопсин, состоящий из белка опсина и простетической группы, представленной 11-цис-ретиналем (рис. 37.24). Родопсин представляет собой трансмембранный белок массой

Рис. 37.22. Схематическое изображение палочки сетчатки.

Его N-конец расположен в водной фазе внутри диска, а С-конец - на другой стороне мембраны диска, в цитозоле. N-концевая область родопсина содержит две олигосахаридные единицы, ковалентно присоединенные к аспарагиновой боковой цепи.

Рис. 37.23. Наружный сегмент палочки сетчатки под электронным микроскопом. Видны уложенные стопкой диски. (Allen J. M., ed., Molecular organization and biological function, Harper and Row, 1967.)

Рис. 37.24. Структура 11-цис-ретиналя, полностью-транс-ретиналя и полностью-транс-ретинола (витамина А).

Этим сахарам, по-видимому, принадлежит важная роль в направленном передвижении родопсина из внутреннего сегмента к дискам.

Рис. 37.25. Образование дисков путем инвагинации плазматической мембраны. Стрелками показана полярность молекул родопсина.

Дело в том, что родопсин, как и другие мембранные белки эукариот, синтезируется на рибосомах, прикрепленных к эндоплазматическому ретикулуму. Новосинтезированный родопсин попадает в аппарат Гольджи и лишь после этого достигает плазматической мембраны. Новые диски образуются в основании внутреннего сегмента путем инвагинации плазматической мембраны, и именно поэтому углеводные единицы родопсина оказываются локализованными внутри диска, хотя первоначально, входя в состав плазматической мембраны, они обращены во внеклеточное пространство (рис. 37.25).

Опсин, подобно другим белкам, лишенным простетических групп, не поглощает видимого света. Цвет родопсина и его чувствительность к свету определяются присутствием 11-цис-ретиналя, являющегося высокоэффективным хромофором. Благодаря 11-цис-ретиналю родопсин обладает широкой полосой поглощения в видимой области спектра с максимумом при что прекрасно соответствует солнечному излучению. Примечательна также интенсивность поглощения видимого света родопсином. Коэффициент экстинкции родопсина при очень высок, а именно (рис. 37.26). Суммарная сила поглощения видимого света родопсином приближается к максимальным значениям для органических соединений. Высокие хромофорные качества 11-цис-ретиналя обусловлены тем, что он является полиеном. Чередование в нем шести одинарных и двойных (ненасыщенных) связей создает длинную ненасыщенную систему для переноса электрона.

11-цис-ретиналь присоединен к родопсину через шиффово основание, которое образуется при связывании альдегидной группы

Рис. 37.26. Спектр поглощения родопсина.

Рис. 37.27. Первичный акт при возбуждении светом - это изомеризация 11-цис-изомера шиффова основания, образуемого ретиналем. в полностью-транс-форму. Двойная связь между показана зеленым цветом.

11-цис-ретиналя с е-аминогруппой специфического остатка лизина в опсине. Спектральные свойства родопсина свидетельствуют о том, что шиффово основание находится в протонированной форме.

Предшественником 11-цис-ретиналя служит полностью-транс-ретинол (витамин А), который в организме млекопитающих не может синтезироваться de novo. Полностью-транс-ретинол (рис. 37.24) превращается в 11-цис-ретиналь в два этапа. Сначала происходит окисление спиртовой группы в альдегидную в присутствии ретинол-дегидрогеназы и NADP+ в качестве акцептора электронов. Затем под действием ретиналь-изомеразы двойная связь между изомеризуется из транс-формы в цис-форму. Недостаточность витамина А приводит к ночной («куриной») слепоте и в конечном итоге к повреждению наружных сегментов палочек.

Морских беспозвоночных, рыб, почти всех наземных позвоночных и человека и по данным недавнего исследования в клетках кожи меланоцитах . Относится к сложным белкам хромопротеинам . Модификации белка , свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе . Светочувствительный рецептор клеток-палочек, представитель семейства А (или семейства родопсина) G-белоксопряженных рецепторов (GPCR -рецепторов).

Функции родопсина

Родопсин относится к супер семейству трансмембранных рецепторов GPCR (рецепторов, связанных с G-белками). При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает, что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора ГАМК , и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается», возникают нервные импульсы.

Спектр поглощения родопсина

В живом глазу, наряду с разложением зрительного пигмента, постоянно идёт и процесс его регенерации (ресинтеза). При темновой адаптации этот процесс заканчивается только тогда, когда весь свободный опсин соединился с ретиналем.

Дневное и ночное зрение

Из спектров поглощения родопсина видно, что восстановленный родопсин (при слабом «сумеречном» освещении) отвечает за ночное зрение, а при дневном «цветовом зрении» (ярком освещении) он разлагается, и максимум его чувствительности смещается в синюю область. При достаточном освещении палочка работает совместно с колбочкой, являясь приёмником синей области спектра

Зрительная фототрансдукция представляет собой комплекс процессов, который отвечает за изменение (фототрансформацию) пигментов и последующую их регенерацию. Необходимо это для передачи информации из внешнего мира к нейронам. Благодаря биохимическим процессам, при влиянии света с различной длиной волны, возникают структурные изменения в строении пигментов, которые находятся в бислойном липидном участке мембран внешней доли фоторецептора.

Изменения в фоторецепторах

Фоторецепторы всех позвоночных животных, включая человека, могут реагировать на световые лучи путем изменения фотопигментов, которые располагаются в бислойных мембранах в области внешней доли колбочек и палочек.

Сам зрительный пигмент представляет собой белок (опсин), который является производным витамина А. Сам бета-каротин содержится в пищевых продуктах, а также синтезируется в клетказ сетчатки (фоторецептоный слой). Эти опсины ил хромофоры в связанном состоянии локализуются в глубине биполярных дисков в зоне внешних долей фоторецепторов.

Около половины опсинов приходится на бислойный липидный слой, который связан снаружи короткими петлями белка. Каждая молекула родопсина имеет в своем составе семь трасмембранных участков, которые окружают хромофор в бислое. Хромофор располагается горизонтально в мембране фоторецептора. Внешний диск мембранного участка имеет большое количество зрительных молекул пигмента. После того, как был поглощен фотон света, вещество пигмента переходит из одной изоформы в другую. В результате этого молекула претерпевает конформационные изменения, а структура рецептора восстанавливается. При этом метародопсин активирует G-белок, что запускает каскад биохимических реакций.

Фотоны света воздействуют на зрительный пигмент, что приводит к активации каскада реакций: фотон - родопсин - метародопсин - трансдуцин - фермент, который гидролизует цГМФ.В результате этого каскада формируется закрывающаяся мембрана на внешнем рецепторе, которая связана с цГМФ и отвечает за работу катионного канала.

В темноте через открытые каналы проникают катионы (в основном ионы натрия), которые приводят к частичной деполяризации ячейки фоторецептора. При этом этот фоторецептор выбрасывает медиатор (глутамат аминокислоты), который воздействует на инаптические окончания нейронов второго порядка. При незначательном световом возбуждении молекула родопсина изомеризуется в активную форму. Это приводит к закрытию ионного трансмембранного канала, и, соответственно, останавливает катионный поток. В результате клетка фоторецептора гиперполяризуется, а медиаторы перестают выделяться в зоне контакта с нейронами второго порядка.

В темноте через трансммбранные каналы осуществляется поток ионов натрия (80%), кальция (15%), магния и других катионов. Чтобы удалить избыток кальция и натрия во время темноты, в клетках фоторецепторов действует катионный обменник. Ранее считалось, что кальций участвует в фотоизомерации родопсина. Однако в настоящее время получены доказательства того, что этот ион играет и другие роли в фототрансдукции. За счет присутствия достаточной концентрации кальция, палочковые фоторецепторы становятся более восприимчивыми к свету, а также значительно увеличивается восстановление этих клеток после освещения.

Колбочковые фоторецепторы способны приспособиться к уровню освещения, поэтому человеческий глаз способен воспринимать объекты при разном освещении (начиная от теней под деревом и заканчивая предметов, расположенных на блестящем освещенном снегу). Палочковые фоторецепторы имеют меньшую приспособляемость к уровню освещения (7-9 единиц и 2 единицы для колбочек и палочек, соответственно).

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек и палочек сетчатки глаза

К фотопигментам колбочкового и палочкового аппарата глаза относят:

• Йодопсин;
• Родопсин;
• Цианолаб.

Все эти пигменты отличаются друг от друга аминокислотами, которые входят в состав молекулы. В связи с этим пигменты поглощают определенную длину волны, точнее диапазон длин.

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек

В колбочках сетчатки глаза располагается йодопсин и разновидность йодопсина (цианолаб). Все выделяют три типа йодопсина, которые настроены на длину волны в 560 нм (красный), 530 нм (зеленый) и 420 нм (синий).

О существовании и идентификации цианолаба

Цианолаб представляет собой разновидность йодопсина. В сетчатке глаза синие колбочки располагаются регулярно в периферической зоне, зеленые и красные колбочки локализуются хаотично по всей поверхности сетчатки. При этом плотность распределения колбочек с зеленым пигментов больше, чем красных. Наименьшая плотность отмечается у синих колбочек.

В пользу теории трихромазии свидетельствуют следующие факты:

• Была определена спектральная чувствительность двух пигментов колбочки при помощи денситометрией.
• С использованием микроспектрометрии было определено три пигмента колбочкового аппарата.
• Был идентифицирован генетический код, ответственный за синтез красных, синих и зеленых колбочек.
• Ученым удалось изолировать колбочки и измерить их физиологический ответ на облучение светом с определенной длинной волны.

Теория трохромазии раньше была не в состоянии объяснить наличие четырех основных цветов (синий, желтый, красный, зеленый). Также было затруднительно объяснить, почему люди-дихроматы способны различать белый и желтый цвета. В настоящее время открыт новый фоторецептор сетчатки, в котором роль пигмента исполняет меланопсин. Это открытие расставило все по местам и помогло ответить на многие вопросы.

Также в недавних исследованиях при помощи флуоресцентного микроскопа были изучены срезы сетчатки птиц. При этом было выявлено четыре типа колбочек (фиолетовая, зеленая, красная и синяя). За счет оппонентного цветного зрения фоторецепторы и нейроны дополняют друг друга.

Фотопигмент палочек родопсин

Родопсин относится к семейству G-связанных белков, который так назван из-за механизма трансмембранной передачи сигнала. При этом в процесс вовлекаются G-белки, расположенные в примембранном пространстве. При исследовании родопсина была установлена структура этого пигмента. Это открытие очень важно для биологии и медицины, потому что родопсин является родоначальником в семействе GPCR-рецепторов. В связи с этим его строение используется в изучении всех остальных рецепторов, а также определяет функциональные возможности. Родопсин назван так, потому что имеет ярко-красную окраску (с греческого он дословно переводится как розовое зрение).

Дневное и ночное зрение

Изучая спектры поглощения родопсина, можно заметить, что восстановленный родопсин отвечает за восприятие света в условиях низкой освещенности. При дневном свете этот пигмент разлагается, и максимальная чувствительность родопсина смещается в синюю спектральную область. Это явление получило название эффект Пуркинье.

При ярком освещении палочка перестает воспринимать дневные лучи, а эту роль на себя берет колбочка. При этом происходит возбуждение фоторецепторов в трех областях спектра (синий, зеленый, красный). Далее эти сигналы преобразуются и направляются в центральные структуры мозга. В результате формируется цветное оптическое изображение. Для полного восстановления родопсина в условиях низкой освещенности требуется коло получаса. В течение всего этого времени происходит улучшение сумеречного зрения, которое достигает максимума по окончании периода восстановления пигмента.

Биохимик М.А. Островский провел ряд фундаментальных исследований и показал, что палочки, содержащие пигмент родопсин, участвуют в восприятии объектов в условиях низкого освещения и отвечают за ночное зрение, которое имеет черно-белую окраску.